信號肽學說

① 信號肽學說講了什麼

信號肽假說認為，編碼分泌蛋白的mRNA在翻譯時首先合成的是N 末端帶有內疏水氨基酸殘基的信容號肽，它被內質網膜上的受體識別並與之相結合。信號肽經由膜中蛋白質形成的孔道到達內質網內腔，隨即被位於腔表面的信號肽酶水解，由於它的引導，新生的多肽就能夠通過內質網膜進入腔內，最終被分泌到胞外。翻譯結束後，核糖體亞基解聚、孔道消失，內質網膜又恢復原先的脂雙層結構。

② 信號肽的信號假說

1972年Milstein等發現免疫球蛋白IgG輕鏈的前體要比成熟的IG在N-端多氨基酸。他們推測這20個氨基酸可能和其通過ER進而分泌有關。美國Bloble實驗室完成三項重要的實驗支持了以上推測：（1）將IgG的mRNA在無細胞系統中，以游離核糖體體外合成時產生的蛋白是IgG的前體；若在無
細胞系統中加入狗胰細胞的RER，就能產生IgG成熟蛋白。成熟的IgG輕鏈蛋白和前體蛋白相差的20個aa是疏水性很強的氨基酸；（2）加入蛋白水解酶不能使正在合成的IgG水解，而同時加入去垢劑就可以使其水解。由於蛋白酶只能作用於游離的蛋白而不能作用與膜結合的蛋白，所以表明IgG合成可能和RER的膜是結合的，而用去垢劑可將其和膜分離才得以水解；（3）用去垢處理骨髓瘤後所獲得的多核糖體與膜分離，然後在離體的條件下繼續進行新生肽的合成。經短時溫育得到的是成熟的IgG，而長時溫育得到的是前體IgG，此表明mRNA5』端核糖體上合成的新生肽尚未來得及加工，而在3′端核糖體上合成的新生肽在核糖體未分離前已部分進入RER，經過了加工，切除了N-端的部分。在以上實驗的基礎上Bloble和Dobberstin（1975）提出了信號假設（signalhypothesis），認為分泌蛋白N-端有一段信號肽，當新生肽長約50-70aa後，信號肽從核糖體的大亞基中露出，立即被RER膜上的受體識別並與之結合。在信號肽越膜進入RER內腔後被信號肽酶水解。正在合成的新生肽隨著信號肽通過RER膜上的蛋白孔道穿過脂雙層進入RER腔內。這一假設經過多年的繼續研究又有了新的發展，但基本觀點仍是正確的。Bloble因這項成就而榮獲了1999年度諾貝爾生理學或醫學獎。
信號肽假說認為，編碼分泌蛋白的mRNA在翻譯時首先合成的是N 末端帶有疏水氨基酸殘基的信號肽，它被內質網膜上的受體識別並與之相結合。信號肽經由膜中蛋白質形成的孔道到達內質網內腔，隨即被位於腔表面的信號肽酶水解，由於它的引導，新生的多肽就能夠通過內質網膜進入腔內，最終被分泌到胞外。翻譯結束後，核糖體亞基解聚、孔道消失，內質網膜又恢復原先的脂雙層結構。

③ 什麼是信號肽假說

1972年Milstein等發現免疫球蛋白IgG輕鏈的前體要比成熟的IG在N-端多20氨基酸。他們推測這20個氨基酸可能和其通過ER進而分泌有關。美國Bloble實驗室完成三項重要的實驗支持了以上推測：（1）將IgG的mRNA在無細胞系統中，以游離核糖體體外合成時產生的蛋白是IgG的前體；若在無
細胞系統中加入狗胰細胞的RER，就能產生IgG成熟蛋白。成熟的IgG輕鏈蛋白和前體蛋白相差的20個aa是疏水性很強的氨基酸；（2）加入蛋白水解酶不能使正在合成的IgG水解，而同時加入去垢劑就可以使其水解。由於蛋白酶只能作用於游離的蛋白而不能作用與膜結合的蛋白，所以表明IgG合成可能和RER的膜是結合的，而用去垢劑可將其和膜分離才得以水解；（3）用去垢處理骨髓瘤後所獲得的多核糖體與膜分離，然後在離體的條件下繼續進行新生肽的合成。經短時溫育得到的是成熟的IgG，而長時溫育得到的是前體IgG，此表明mRNA5』端核糖體上合成的新生肽尚未來得及加工，而在3′端核糖體上合成的新生肽在核糖體未分離前已部分進入RER，經過了加工，切除了N-端的部分。在以上實驗的基礎上Bloble和Dobberstin（1975）提出了信號假設（signalhypothesis），認為分泌蛋白N-端有一段信號肽，當新生肽長約50-70aa後，信號肽從核糖體的大亞基中露出，立即被RER膜上的受體識別並與之結合。在信號肽越膜進入RER內腔後被信號肽酶水解。正在合成的新生肽隨著信號肽通過RER膜上的蛋白孔道穿過脂雙層進入RER腔內。這一假設經過多年的繼續研究又有了新的發展，但基本觀點仍是正確的。Bloble因這項成就而榮獲了1999年度諾貝爾生理學或醫學獎。
信號肽假說認為，編碼分泌蛋白的mRNA在翻譯時首先合成的是N 末端帶有疏水氨基酸殘基的信號肽，它被內質網膜上的受體識別並與之相結合。信號肽經由膜中蛋白質形成的孔道到達內質網內腔，隨即被位於腔表面的信號肽酶水解，由於它的引導，新生的多肽就能夠通過內質網膜進入腔內，最終被分泌到胞外。翻譯結束後，核糖體亞基解聚、孔道消失，內質網膜又恢復原先的脂雙層結構。

④ 信號學說的介紹

信號學（signal hypothesis）又稱信號肽學說，是有關蛋白通過特殊的疏水氨基酸區域越膜分泌的學說，此疏水氨基酸區域在ER中被切除和降解。

⑤ 試述分泌蛋白合成的信號肽學說

信號肽假說認為，編碼分泌蛋白的mRNA在翻譯是首先合成的是N末端帶有疏水氨回基酸殘答基的信號肽，它被內質網膜上的受體識別並與之相結合。信號肽經由膜中蛋白質形成的孔道到達內質網內腔，隨機被位於腔表面的信號肽酶水解，由於它的引導，新生的多肽就能夠通過內質網膜進入腔內，最終被分泌到胞外。

滿意請採納

⑥ 何謂分泌性蛋白合成的信號肽學說涉及的主要組分如何協同作用

主要結構或因子：信號肽，信號識別顆粒（SRP），信號識別顆粒受體（SRP受體）、移位子、信號肽酶 合成過程： 1) 編碼分泌蛋白的mRNA與核糖體結合，首先合成一段特殊密碼子序列編碼的短肽，即信號肽； 2) 信號肽與信號識別顆粒結合，導致肽鏈延伸暫時停止，以防止新生肽N端損傷或在成熟前折疊； 3) 信號識別顆粒與內質網上的信號識別顆粒受體結合，新生肽/核糖體與內質網上的移位子結合； 4) 信號識別顆粒脫離信號肽和核糖體，返回細胞基質重復使用，肽鏈又開始延伸； 5) 以環化現象存在的信號肽與移位子的結合使孔道打開，信號肽穿入內質網並引導肽鏈以袢環的形式進入內質網腔中，這是一個耗能的過程； 6) 同時，腔面上的信號肽酶切除信號肽並快速使之降解，肽鏈繼續延伸，直至完成整個多肽鏈的合成，蛋白質進入腔內並折疊，核糖體釋放，移位子關閉。

⑦ 信號肽假說的原理

⑧ 請說明蛋白質合成的信號肽學說

氨基酸在核糖體上的聚合作用,是合成的主要內容,可分為三個步驟:
(1)多肽鏈的起始:mRNA從核到胞質,在起始因子和Mg 的作用下,小亞基與mRNA的起始部位結合,甲硫氨醯(蛋氨酸)—tRNA的反密碼子,識別mRNA上的起始密碼AuG(mRNA)互補結合,接著大亞基也結合上去,核糖體上一次可容納二個密碼子。
(2)多肽鏈的延長:第二個密碼對應的氨醯基—tRNA進入核糖體的A位,也稱受位,密碼與反密碼的氫鍵,互補結合。在大亞基上的多肽鏈轉移酶(轉肽酶)作用下,供位(P位)的tRNA攜帶的氨基酸轉移到A位的氨基酸後並與之形成肽鍵(—CO- NH—),tRNA脫離P位並離開P位,重新進入胞質,同時,核糖體沿mRNA往前移動,新的密碼又處於核糖體的A位,與之對應的新氨基醯-tRNA又入 A位,轉肽鍵把二肽掛於此氨基酸後形成三肽,ribosome又往前移動,由此漸進漸進,如此反復循環,就使mRNA上的核苷酸順序轉變為氨基酸的排列順序。
注意: P位(供位):供tRNA;供肽鏈
A位(受位):受氨基酸-tRNA;受肽鏈核苷酸與氨基酸相連系的橋梁是tRNA。
(3)多肽鏈的終止與釋放:肽鏈的延長不是無限止的,當mRNA上出現終止密碼時(UGA,U 氨基酸和UGA),就無對應的氨基酸運入核糖體,肽鏈的合成停止,而被終止因子識別,進入A位,抑制轉肽酶作用,使多肽鏈與tRNA之間水解脫下,順著大亞基中央管全部釋放出,離開核糖體,同時大小亞基與mRNA分離,可再與mRNA起始密碼處結合,也可游離於胞質中或被降解,mRNA也可被降解。
這是在一個核糖體上氨基酸聚合成肽鏈,每一個核糖體一秒鍾可翻譯40個密碼子形成40個氨基酸肽鍵,其合成肽鏈效率極高。可見,核糖體是肽鏈的裝配機。
合成的若是結構蛋白,則這些多肽便經過某些修飾、剪接後形成四級結構,投入使用,若是輸出蛋白呢？
我們知道分泌蛋白質是先存在於內質網腔中,後經高爾基體排出,胞吐外排,那麼,合成的輸出蛋白是怎樣進入內質網腔的呢?
3.信號學說:Signal hypothesis
與膜結合的核糖體和游離核糖體在性質上是一樣的,那這種核糖體為什麼會結合到粗面內質網膜上呢?新肽鏈又是怎樣進入RER囊腔的呢?信號學說闡明了固著核糖體上合成蛋白質的特殊性,該學說的基本要點。
(1)分泌蛋白質多肽的合成一開始也在游離多聚核糖體上,但其mRNA在AUG之後有一段 45-90bp的信號順序(密碼),由此能翻譯出15-30個氨基酸的多肽(信號肽)Signal Peptide。這種能合成信號肽的核糖體將成為附著核糖體與內質網結合,不能合成信號肽的為游離核糖體,仍散布於胞質中。
(2)近幾年的研究發現,胞質中存在著信號識別顆粒(Signal RecoynitionParticle,SRP),它既能識別露出核糖體之外的信號肽,又能識別RER膜上的SRP受體,只有當核糖體出現信號肽時,SRP才與核糖體的親和力增高。
(3)SRP與核糖體一結合,便以tRNA的構型占據了核糖體的「A」位,使核糖體的蛋白質合成暫時停止。
(4)SRP-核糖體復合體與RER上的SRP受體結合核糖體則以大亞基結合於RER上的嵌入蛋白(核糖體結合蛋白Ⅰ和Ⅱ),所以SRP受體又稱停泊蛋白(docking 蛋白質),SRP與SRP受體結合是暫時的,當核糖體附著於內質網膜後,SRP便離去,核糖體結合蛋白只存在於RER上。
(5)信號肽由疏水性氨基酸構成,當能合成信號肽的核糖體與內質網膜結合後,信號肽便經由內質網膜插入膜腔內,(內質網膜中2-多個識別信號肽的受體蛋白側向移動,集中在一起形成臨時性管道與中央管相連接),而先前處於暫停白質合蛋白質合成活動又重新開始。進入內質網腔的信號肽將與之相連的新生肽鏈引入內質網腔。信號肽便被位於內質網內表面的信號肽酶切掉,核糖體繼續合成肽鏈,肽鏈不斷延長,並在內質網腔中保護不被破壞並在網腔中形成具有一定空間構型的蛋白質,當合成終止,受體蛋白重新分散,肽鏈從核糖體脫下,核糖體大小亞基離開,所以,固著核糖體與RER的結合不是結構性的,而是特異性、暫時性、功能性的。
所以,如信號順序發生改變,所合成的信號肽不能被受體識別,核糖體就結合不到膜上。

參考資料
http://..com/question/79404111.html?si=1 http://ke..com/view/759.html?wtp=tt

⑨ 信號肽假說內容

信號肽假說認為，編碼分泌蛋白的mRNA在翻譯時首先合成的是N 末端帶有疏水氨基酸殘基的信號肽，它被內質網膜上的受體識別並與之相結合。信號肽經由膜中蛋白質形成的孔道到達內質網內腔，隨即被位於腔表面的信號肽酶水解，由於它的引導，新生的多肽就能夠通過內質網膜進入腔內，最終被分泌到胞外。翻譯結束後，核糖體亞基解聚、孔道消失，內質網膜又恢復原先的脂雙層結構。

⑩ 請說明內質網蛋白質合成的信號肽學說

主要結構或因子：來信號肽，自信號識別顆粒（SRP），信號識別顆粒受體（SRP受體）、移位子、信號肽酶合成過程： 1) 編碼分泌蛋白的mRNA與核糖體結合，首先合成一段特殊密碼子序列編碼的短肽，即信號肽； 2) 信號肽與信號識別顆粒結合，導致肽鏈延伸暫時停止，以防止新生肽N端損傷或在成熟前折疊； 3) 信號識別顆粒與內質網上的信號識別顆粒受體結合，新生肽/核糖體與內質網上的移位子結合； 4) 信號識別顆粒脫離信號肽和核糖體，返回細胞基質重復使用，肽鏈又開始延伸； 5) 以環化現象存在的信號肽與移位子的結合使孔道打開，信號肽穿入內質網並引導肽鏈以袢環的形式進入內質網腔中，這是一個耗能的過程； 6) 同時，腔面上的信號肽酶切除信號肽並快速使之降解，肽鏈繼續延伸，直至完成整個多肽鏈的合成，蛋白質進入腔內並折疊，核糖體釋放，移位子關閉。