信号肽学说

① 信号肽学说讲了什么

信号肽假说认为，编码分泌蛋白的mRNA在翻译时首先合成的是N 末端带有内疏水氨基酸残基的信容号肽，它被内质网膜上的受体识别并与之相结合。信号肽经由膜中蛋白质形成的孔道到达内质网内腔，随即被位于腔表面的信号肽酶水解，由于它的引导，新生的多肽就能够通过内质网膜进入腔内，最终被分泌到胞外。翻译结束后，核糖体亚基解聚、孔道消失，内质网膜又恢复原先的脂双层结构。

② 信号肽的信号假说

1972年Milstein等发现免疫球蛋白IgG轻链的前体要比成熟的IG在N-端多氨基酸。他们推测这20个氨基酸可能和其通过ER进而分泌有关。美国Bloble实验室完成三项重要的实验支持了以上推测：（1）将IgG的mRNA在无细胞系统中，以游离核糖体体外合成时产生的蛋白是IgG的前体；若在无
细胞系统中加入狗胰细胞的RER，就能产生IgG成熟蛋白。成熟的IgG轻链蛋白和前体蛋白相差的20个aa是疏水性很强的氨基酸；（2）加入蛋白水解酶不能使正在合成的IgG水解，而同时加入去垢剂就可以使其水解。由于蛋白酶只能作用于游离的蛋白而不能作用与膜结合的蛋白，所以表明IgG合成可能和RER的膜是结合的，而用去垢剂可将其和膜分离才得以水解；（3）用去垢处理骨髓瘤后所获得的多核糖体与膜分离，然后在离体的条件下继续进行新生肽的合成。经短时温育得到的是成熟的IgG，而长时温育得到的是前体IgG，此表明mRNA5’端核糖体上合成的新生肽尚未来得及加工，而在3′端核糖体上合成的新生肽在核糖体未分离前已部分进入RER，经过了加工，切除了N-端的部分。在以上实验的基础上Bloble和Dobberstin（1975）提出了信号假设（signalhypothesis），认为分泌蛋白N-端有一段信号肽，当新生肽长约50-70aa后，信号肽从核糖体的大亚基中露出，立即被RER膜上的受体识别并与之结合。在信号肽越膜进入RER内腔后被信号肽酶水解。正在合成的新生肽随着信号肽通过RER膜上的蛋白孔道穿过脂双层进入RER腔内。这一假设经过多年的继续研究又有了新的发展，但基本观点仍是正确的。Bloble因这项成就而荣获了1999年度诺贝尔生理学或医学奖。
信号肽假说认为，编码分泌蛋白的mRNA在翻译时首先合成的是N 末端带有疏水氨基酸残基的信号肽，它被内质网膜上的受体识别并与之相结合。信号肽经由膜中蛋白质形成的孔道到达内质网内腔，随即被位于腔表面的信号肽酶水解，由于它的引导，新生的多肽就能够通过内质网膜进入腔内，最终被分泌到胞外。翻译结束后，核糖体亚基解聚、孔道消失，内质网膜又恢复原先的脂双层结构。

③ 什么是信号肽假说

1972年Milstein等发现免疫球蛋白IgG轻链的前体要比成熟的IG在N-端多20氨基酸。他们推测这20个氨基酸可能和其通过ER进而分泌有关。美国Bloble实验室完成三项重要的实验支持了以上推测：（1）将IgG的mRNA在无细胞系统中，以游离核糖体体外合成时产生的蛋白是IgG的前体；若在无
细胞系统中加入狗胰细胞的RER，就能产生IgG成熟蛋白。成熟的IgG轻链蛋白和前体蛋白相差的20个aa是疏水性很强的氨基酸；（2）加入蛋白水解酶不能使正在合成的IgG水解，而同时加入去垢剂就可以使其水解。由于蛋白酶只能作用于游离的蛋白而不能作用与膜结合的蛋白，所以表明IgG合成可能和RER的膜是结合的，而用去垢剂可将其和膜分离才得以水解；（3）用去垢处理骨髓瘤后所获得的多核糖体与膜分离，然后在离体的条件下继续进行新生肽的合成。经短时温育得到的是成熟的IgG，而长时温育得到的是前体IgG，此表明mRNA5’端核糖体上合成的新生肽尚未来得及加工，而在3′端核糖体上合成的新生肽在核糖体未分离前已部分进入RER，经过了加工，切除了N-端的部分。在以上实验的基础上Bloble和Dobberstin（1975）提出了信号假设（signalhypothesis），认为分泌蛋白N-端有一段信号肽，当新生肽长约50-70aa后，信号肽从核糖体的大亚基中露出，立即被RER膜上的受体识别并与之结合。在信号肽越膜进入RER内腔后被信号肽酶水解。正在合成的新生肽随着信号肽通过RER膜上的蛋白孔道穿过脂双层进入RER腔内。这一假设经过多年的继续研究又有了新的发展，但基本观点仍是正确的。Bloble因这项成就而荣获了1999年度诺贝尔生理学或医学奖。
信号肽假说认为，编码分泌蛋白的mRNA在翻译时首先合成的是N 末端带有疏水氨基酸残基的信号肽，它被内质网膜上的受体识别并与之相结合。信号肽经由膜中蛋白质形成的孔道到达内质网内腔，随即被位于腔表面的信号肽酶水解，由于它的引导，新生的多肽就能够通过内质网膜进入腔内，最终被分泌到胞外。翻译结束后，核糖体亚基解聚、孔道消失，内质网膜又恢复原先的脂双层结构。

④ 信号学说的介绍

信号学（signal hypothesis）又称信号肽学说，是有关蛋白通过特殊的疏水氨基酸区域越膜分泌的学说，此疏水氨基酸区域在ER中被切除和降解。

⑤ 试述分泌蛋白合成的信号肽学说

信号肽假说认为，编码分泌蛋白的mRNA在翻译是首先合成的是N末端带有疏水氨回基酸残答基的信号肽，它被内质网膜上的受体识别并与之相结合。信号肽经由膜中蛋白质形成的孔道到达内质网内腔，随机被位于腔表面的信号肽酶水解，由于它的引导，新生的多肽就能够通过内质网膜进入腔内，最终被分泌到胞外。

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⑥ 何谓分泌性蛋白合成的信号肽学说涉及的主要组分如何协同作用

主要结构或因子：信号肽，信号识别颗粒（SRP），信号识别颗粒受体（SRP受体）、移位子、信号肽酶 合成过程： 1) 编码分泌蛋白的mRNA与核糖体结合，首先合成一段特殊密码子序列编码的短肽，即信号肽； 2) 信号肽与信号识别颗粒结合，导致肽链延伸暂时停止，以防止新生肽N端损伤或在成熟前折叠； 3) 信号识别颗粒与内质网上的信号识别颗粒受体结合，新生肽/核糖体与内质网上的移位子结合； 4) 信号识别颗粒脱离信号肽和核糖体，返回细胞基质重复使用，肽链又开始延伸； 5) 以环化现象存在的信号肽与移位子的结合使孔道打开，信号肽穿入内质网并引导肽链以袢环的形式进入内质网腔中，这是一个耗能的过程； 6) 同时，腔面上的信号肽酶切除信号肽并快速使之降解，肽链继续延伸，直至完成整个多肽链的合成，蛋白质进入腔内并折叠，核糖体释放，移位子关闭。

⑦ 信号肽假说的原理

⑧ 请说明蛋白质合成的信号肽学说

氨基酸在核糖体上的聚合作用,是合成的主要内容,可分为三个步骤:
(1)多肽链的起始:mRNA从核到胞质,在起始因子和Mg 的作用下,小亚基与mRNA的起始部位结合,甲硫氨酰(蛋氨酸)—tRNA的反密码子,识别mRNA上的起始密码AuG(mRNA)互补结合,接着大亚基也结合上去,核糖体上一次可容纳二个密码子。
(2)多肽链的延长:第二个密码对应的氨酰基—tRNA进入核糖体的A位,也称受位,密码与反密码的氢键,互补结合。在大亚基上的多肽链转移酶(转肽酶)作用下,供位(P位)的tRNA携带的氨基酸转移到A位的氨基酸后并与之形成肽键(—CO- NH—),tRNA脱离P位并离开P位,重新进入胞质,同时,核糖体沿mRNA往前移动,新的密码又处于核糖体的A位,与之对应的新氨基酰-tRNA又入 A位,转肽键把二肽挂于此氨基酸后形成三肽,ribosome又往前移动,由此渐进渐进,如此反复循环,就使mRNA上的核苷酸顺序转变为氨基酸的排列顺序。
注意: P位(供位):供tRNA;供肽链
A位(受位):受氨基酸-tRNA;受肽链核苷酸与氨基酸相连系的桥梁是tRNA。
(3)多肽链的终止与释放:肽链的延长不是无限止的,当mRNA上出现终止密码时(UGA,U 氨基酸和UGA),就无对应的氨基酸运入核糖体,肽链的合成停止,而被终止因子识别,进入A位,抑制转肽酶作用,使多肽链与tRNA之间水解脱下,顺着大亚基中央管全部释放出,离开核糖体,同时大小亚基与mRNA分离,可再与mRNA起始密码处结合,也可游离于胞质中或被降解,mRNA也可被降解。
这是在一个核糖体上氨基酸聚合成肽链,每一个核糖体一秒钟可翻译40个密码子形成40个氨基酸肽键,其合成肽链效率极高。可见,核糖体是肽链的装配机。
合成的若是结构蛋白,则这些多肽便经过某些修饰、剪接后形成四级结构,投入使用,若是输出蛋白呢？
我们知道分泌蛋白质是先存在于内质网腔中,后经高尔基体排出,胞吐外排,那么,合成的输出蛋白是怎样进入内质网腔的呢?
3.信号学说:Signal hypothesis
与膜结合的核糖体和游离核糖体在性质上是一样的,那这种核糖体为什么会结合到粗面内质网膜上呢?新肽链又是怎样进入RER囊腔的呢?信号学说阐明了固着核糖体上合成蛋白质的特殊性,该学说的基本要点。
(1)分泌蛋白质多肽的合成一开始也在游离多聚核糖体上,但其mRNA在AUG之后有一段 45-90bp的信号顺序(密码),由此能翻译出15-30个氨基酸的多肽(信号肽)Signal Peptide。这种能合成信号肽的核糖体将成为附着核糖体与内质网结合,不能合成信号肽的为游离核糖体,仍散布于胞质中。
(2)近几年的研究发现,胞质中存在着信号识别颗粒(Signal RecoynitionParticle,SRP),它既能识别露出核糖体之外的信号肽,又能识别RER膜上的SRP受体,只有当核糖体出现信号肽时,SRP才与核糖体的亲和力增高。
(3)SRP与核糖体一结合,便以tRNA的构型占据了核糖体的“A”位,使核糖体的蛋白质合成暂时停止。
(4)SRP-核糖体复合体与RER上的SRP受体结合核糖体则以大亚基结合于RER上的嵌入蛋白(核糖体结合蛋白Ⅰ和Ⅱ),所以SRP受体又称停泊蛋白(docking 蛋白质),SRP与SRP受体结合是暂时的,当核糖体附着于内质网膜后,SRP便离去,核糖体结合蛋白只存在于RER上。
(5)信号肽由疏水性氨基酸构成,当能合成信号肽的核糖体与内质网膜结合后,信号肽便经由内质网膜插入膜腔内,(内质网膜中2-多个识别信号肽的受体蛋白侧向移动,集中在一起形成临时性管道与中央管相连接),而先前处于暂停白质合蛋白质合成活动又重新开始。进入内质网腔的信号肽将与之相连的新生肽链引入内质网腔。信号肽便被位于内质网内表面的信号肽酶切掉,核糖体继续合成肽链,肽链不断延长,并在内质网腔中保护不被破坏并在网腔中形成具有一定空间构型的蛋白质,当合成终止,受体蛋白重新分散,肽链从核糖体脱下,核糖体大小亚基离开,所以,固着核糖体与RER的结合不是结构性的,而是特异性、暂时性、功能性的。
所以,如信号顺序发生改变,所合成的信号肽不能被受体识别,核糖体就结合不到膜上。

参考资料
http://..com/question/79404111.html?si=1 http://ke..com/view/759.html?wtp=tt

⑨ 信号肽假说内容

信号肽假说认为，编码分泌蛋白的mRNA在翻译时首先合成的是N 末端带有疏水氨基酸残基的信号肽，它被内质网膜上的受体识别并与之相结合。信号肽经由膜中蛋白质形成的孔道到达内质网内腔，随即被位于腔表面的信号肽酶水解，由于它的引导，新生的多肽就能够通过内质网膜进入腔内，最终被分泌到胞外。翻译结束后，核糖体亚基解聚、孔道消失，内质网膜又恢复原先的脂双层结构。

⑩ 请说明内质网蛋白质合成的信号肽学说

主要结构或因子：来信号肽，自信号识别颗粒（SRP），信号识别颗粒受体（SRP受体）、移位子、信号肽酶合成过程： 1) 编码分泌蛋白的mRNA与核糖体结合，首先合成一段特殊密码子序列编码的短肽，即信号肽； 2) 信号肽与信号识别颗粒结合，导致肽链延伸暂时停止，以防止新生肽N端损伤或在成熟前折叠； 3) 信号识别颗粒与内质网上的信号识别颗粒受体结合，新生肽/核糖体与内质网上的移位子结合； 4) 信号识别颗粒脱离信号肽和核糖体，返回细胞基质重复使用，肽链又开始延伸； 5) 以环化现象存在的信号肽与移位子的结合使孔道打开，信号肽穿入内质网并引导肽链以袢环的形式进入内质网腔中，这是一个耗能的过程； 6) 同时，腔面上的信号肽酶切除信号肽并快速使之降解，肽链继续延伸，直至完成整个多肽链的合成，蛋白质进入腔内并折叠，核糖体释放，移位子关闭。